Source
CHO

Accession
P97466

Gene ID
18121

Molecular Weight
29-31 kDa

AA Sequence
LRAAPAGGQH YLHIRPAPSD NLPLVDLIEH PDPIFDPKEK DLNETLLRSL LGGHYDPGFM ATSPPEDRPG GGGGPAGGAE DLAELDQLLR QRPSGAMPSE IKGLEFSEGL AQGKKQRLSK KLRRKLQMWL WSQTFCPVLY AWNDLGSRFW PRYVKVGSCF SKRSCSVPEG MVCKPSKSVH LTVLRWRCQR RGGQRCGWIP IQYPIISECK CSC

Biological Activity
The ED50 is <60 ng/mL as measured by ATDC5 cells.

Appearance
Lyophilized powder.

Formulation
Lyophilized after extensive dialysis against PBS.

Endotoxin Level
<0.2 EU/μg, determined by LAL method.

Reconstitution
Reconstitute the lyophilized recombinant Murine Noggin (CHO-expressed) (rMuNoggin) to 100 µg/mL using ddH2O or diluted with PBS.

Storage & Stability
Lyophilized recombinant Murine Noggin (CHO-expressed) (rMuNoggin) is stored at -20°C. After reconstitution, it is stable at 4°C for 1 week or -20°C for longer. It is recommended to freeze aliquots at -20°C or -80°C for extended storage.

Shipping
Room temperature in continental US; may vary elsewhere.

Background
Mammalian noggin is remarkably similar in its sequence to Xenopus noggin, and is similarly active in induction assays performed on Xenopus embryo tissues. In the adult mammal, noggin is most notably expressed in the nervous system[1]. Noggin is a bone morphogenetic protein (BMP) antagonist expressed in Spemann's organizer. Murine Noggin is expressed in condensing cartilage and immature chondrocytes. In mice lacking Noggin, cartilage condensations initiated normally but developed hyperplasia, and initiation of joint development failed[2]. Noggin protein binds BMP4with high affinity and can abolish BMP4 activity by blocking binding to cognate cell-surface receptors[3]. Human Noggin (hNoggin) has 205 amino acids (residues 28–232) after removal of its signal sequence (residues 1–27) and is secreted as a glycosylated, covalently linked homodimer. Human Noggin binds with high affinity to hBMP-4 (and with lower affinity to hBMP-7[4].